단백질을 구성하는 대표적인 아미노산은 20종입니다. 이들은 모두 같은 기본 골격을 가지지만, 곁사슬인 R기가 다릅니다. NCBI Bookshelf는 20종의 단백질 구성 아미노산으로 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 히스티딘, 이소류신, 류신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 프롤린, 세린, 트레오닌, 트립토판, 티로신, 발린을 들고 있습니다.
20종의 아미노산을 외울 때는 이름을 무작정 외우기보다 곁사슬의 성질로 분류해서 이해하는 것이 좋습니다.
먼저 20종을 한눈에 정리하면 다음과 같습니다.
| 분류 | 주요 아미노산 | 곁사슬의 특징 |
|---|---|---|
| 비극성 | 글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 메티오닌 | 물과 잘 섞이지 않음 |
| 극성(전하 없음) | 세린, 트레오닌, 아스파라긴, 글루타민 | 수소 결합에 관여하기 쉬움 |
| 산성 | 아스파르트산, 글루탐산 | 생리적 pH에서 음전하 |
| 염기성 | 리신, 아르기닌, 히스티딘 | 염기성 곁사슬을 가지며 양전하를 띠기 쉬움 |
| 방향족 | 페닐알라닌, 티로신, 트립토판 | 방향족 고리를 가짐 |
| 황 함유 | 시스테인, 메티오닌 | 티올기 또는 티오에터 |
| 특수 구조 | 프롤린 | 2차 아민, 고리 구조 |
| 글리신 | 알라닌 | 발린 | 류신 | 이소류신 |
|---|---|---|---|---|
|
|
|
|
|
| 프롤린 | 메티오닌 | 세린 | 트레오닌 | 시스테인 |
|---|---|---|---|---|
|
|
|
|
|
| 아스파라긴 | 글루타민 | 아스파르트산 | 글루탐산 | 리신 |
|---|---|---|---|---|
|
|
|
|
|
| 아르기닌 | 히스티딘 | 페닐알라닌 | 티로신 | 트립토판 |
|---|---|---|---|---|
|
|
|
|
|
비극성 아미노산
비극성 아미노산에는 글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 메티오닌 등이 있습니다. 이들은 물과 잘 섞이지 않는 곁사슬을 가지며 단백질 내부에 모이는 경향이 있습니다. 특히 발린, 류신, 이소류신은 분지쇄 아미노산으로도 알려져 있습니다.
극성 아미노산(전하 없음)
극성을 가지지만 전하를 띠기 어려운 아미노산으로는 세린, 트레오닌, 아스파라긴, 글루타민 등이 있습니다. 이들은 산소나 질소를 포함하는 곁사슬을 가지고 있어 수소 결합에 관여할 수 있습니다. 단백질 표면에서 물과 상호작용하거나 효소의 활성 부위에서 중요한 역할을 합니다.
산성·염기성 아미노산
산성 아미노산
산성 아미노산에는 아스파르트산과 글루탐산이 있습니다. 이들은 곁사슬에 카르복실기를 가지고 있으며, 생리적 pH에서 음전하를 띠기 쉬운 아미노산입니다.
염기성 아미노산
염기성 아미노산에는 리신, 아르기닌, 히스티딘이 있습니다. 이들은 질소를 포함하는 곁사슬을 가지며 염기성을 보입니다. 특히 리신과 아르기닌은 양전하를 띠기 쉽고, 히스티딘은 상황에 따라 양성자화되기 쉬운 곁사슬로 다뤄집니다. 단백질의 등전점이나 DNA와의 상호작용을 고려할 때도 중요합니다.
방향족 아미노산
방향족 아미노산에는 페닐알라닌, 티로신, 트립토판이 있습니다. 이들은 방향족 고리를 가지므로 구조식에서도 구분하기 쉬운 그룹입니다. 티로신은 페놀성 -OH를 가지며, 트립토판은 인돌 고리를 가집니다. 방향족 아미노산은 단백질의 소수성 상호작용이나 자외선 흡수와도 관련됩니다.
황 함유 아미노산
황을 포함하는 아미노산에는 시스테인과 메티오닌이 있습니다. 시스테인은 티올기(-SH)를 가지며, 두 시스테인이 산화되면 이황화 결합을 형성할 수 있습니다. 이 결합은 단백질의 입체 구조를 안정화하는 데 중요합니다. 메티오닌은 티오에터 구조를 가진 아미노산으로, 번역 개시에 해당하는 개시 코돈 AUG와 관련된 대표적 아미노산으로도 알려져 있습니다.
프롤린: 특수한 구조
프롤린은 다소 특수합니다. 일반적인 아미노산에서는 아미노기가 1차 아민이지만, 프롤린에서는 곁사슬이 다시 아미노기로 돌아와 고리를 형성하기 때문에 2차 아민에 가까운 구조를 가집니다. NCBI Bookshelf도 프롤린이 다른 아미노산과 달리 2차 아미노기를 가진다고 설명합니다. 이 때문에 프롤린은 단백질 주쇄의 굽힘이나 구조적 제약과 관련됩니다.
구조식에서 읽어내는 방법
20종의 아미노산을 구조식으로 학습할 때는 먼저 공통 골격을 찾고, 다음으로 R기만 비교하면 이해하기 쉽습니다. R기에 대해 다음 사항을 확인하면 그 아미노산의 성질을 예측할 수 있습니다.
- 탄화수소 위주 → 소수성
- 산소나 질소 포함 → 극성
- 추가 카르복실기가 있음 → 산성
- 추가 아미노기가 있음 → 염기성
- 방향족 고리가 있음 → 방향족
정리
20종의 아미노산은 같은 α-아미노산 골격을 가지면서도 곁사슬의 차이에 따라 성질이 달라집니다. 이름만 외우기보다는 비극성, 극성, 산성, 염기성, 방향족, 황 함유, 특수 구조라는 분류로 정리하면 구조식에서 특징을 읽어내기 쉬워집니다.